FAM122A蛋白是本实验室前期运用蛋白质组学技术发现的与F-box(Skp1/Cul1/F-box蛋白复合物成员之一)家族蛋白具有相互作用的蛋白之一。实验室前期报道了FAM122A可促进PP2A复合体中催化亚基C?的多聚泛素化修饰,从而降低PP2A-C?的蛋白水平,并抑制PP2A磷酸酶的活性,是新发现的PP2A磷酸酶的内源性抑制剂。我们进一步的研究发现,FAM122A能够发生SUMO1(Small Ubiquitin-like Modifier)化修饰并可被类泛素化蛋白酶SENP1去除SUMO化。通过生物信息学的方法进行位点预测,提示FAM122A的第89位赖氨酸可能是其发生SUMO1修饰的主要位点。我们通过IP实验证实了第89位赖氨酸确实是其发生SUMO1修饰的位点。当FAM122A发生SUMO1化修饰后,更能促进PP2A-C?的多聚泛素化修饰,并通过蛋白酶体途径促进其降解,从而降低PP2A磷酸酶的活性,并抑制细胞的生长。另一方面,我们通过IP-MS(免疫沉淀-质谱联用)的方法发现FAM122A的SUMO1化修饰可以影响FAM122A与其他蛋白的相互作用。综上所述,FAM122A可以发生SUMO1化修饰,FAM122A的SUMO1化修饰对其功能具有重要的调控作用。