从马铃薯中分离纯化出酪氨酸酶（Tyrosinase, EC.1.14.18.1）,并对其理化性质进行了研究。首先用乙酸-乙酸钠缓冲液对马铃薯匀浆抽提,经分段盐析,DEAE-Sepharose.F.F离子交换柱层析,Sephadex G-150分子筛层析等纯化步骤,所获酶液经SDS-PAGE检验为单一蛋白区带,说明达到电泳纯。纯化倍数为50,酶比活力为170.03U/mg蛋白,亚基相对分子质量为42KD。以3,4-二羟基苯丙氨酸（L-DOPA）为底物做酶学性质分析,测得Km为3.70mmol/L,最适温度为30℃,最适pH为7.50。酶在pH5.60—8.00范围和40℃以下比较稳定,当温度从20℃升到40℃,相对酶活仅仅下降了4%,而当温度从50℃上升到70℃,相对酶活从84%迅速下降到5%。 马铃薯酪氨酸酶具有单酚酶和二酚酶活性,用L-酪氨酸、L-3,4二羟基苯丙氨酸、邻苯二酚和氯原酸为底物,测得其单酚酶活性较低,并且在纯化过程中活性丧失很快,而二酚酶活性较高并且较为稳定,其中以邻苯二酚为底物时活性最高。酪氨酸酶是一种金属酶,选用Na⁺、K⁺、Mg²⁺、Ca²⁺、Cu²⁺、Hg²⁺、Zn²⁺、Fe²⁺八种金属离子和EDTA作用于酪氨酸酶,发现Na⁺无显著作用,K⁺、Mg²⁺、Ca²⁺、Cu²⁺、Hg²⁺对酶具有不同程度的抑制作用,其中Hg²⁺的抑制作用最强,而Zn²⁺、Fe²⁺具有不同程度的激活作用。选用CaCl₂和KCl作为抑制剂,以L-DOPA为底物,表明CaCl₂属非竞争性抑制,KCl为竞争性抑制,用Lineweaver-Burk作图法求得其抑