蛋白质是生命的物质基础,是机体细胞的重要组成部分,与各种形式的生命活动紧密联系在一起。蛋白质是一类生物活性大分子,离体后稳定性降低,在分离纯化过程中易变性,因此从复杂基体中温和、高效、高选择性分离纯化蛋白质是蛋白质组学研究和蛋白质工程中的关键环节。本论文分别采用室温固相法和液相法制得Keggin结构的磷钼氧酸盐(C19H42N)3PMo12O40((CTA)3PMo12),并利用热重、扫描电子显微镜、傅立叶红外光谱、x射线衍射和元素分析等方法进行表征。其中室温固相法所得产物表面疏松多孔,对该磷钼氧酸盐在蛋白质分离纯化中的表现性能进行了研究,结果表明其对血红蛋白具有选择性吸附,可作为固体吸附介质用于复杂体系中血红蛋白的萃取分离。在pH 6.0时,采用5 mg磷钼氧酸盐为吸附剂,吸附20 min后,对1mL100μgmL-1的血红蛋白样品吸附率为91.4%。吸附行为符合Langmuir模型,最大吸附容量为55.86 mg g-1。吸附后的血红蛋白可采用pH 7.0的咪唑-盐酸溶液进行洗脱,洗脱率为64.7%。据此建立了全血样品中血红蛋白的固相萃取分离过程,电泳结果表明能获得纯度较高的血红蛋白。本工作将磷钼氧酸盐类化合物引入蛋白质的分离纯化,建立了血红蛋白分离纯化分析的新方法,拓展了多金属氧簇在生命科学领域中的应用范筹。