固定金属亲和膜色谱(IMAMC)具有轴向扩散路径短、分离速度快、易于扩大生产等优点,在生物大分子的分离纯化中具有重要用途。但是与传统的色谱技术相比,膜色谱对蛋白质的结合容量较低,限制了其分离效率的提高。为提高膜对蛋白质的吸附容量,本文利用表面引发原子转移自由基聚合(SI-ATRP)技术将甲基丙烯酸缩水甘油酯(GMA)接枝于再生纤维素膜(RC)表面,再与亚氨基二乙酸(IDA)和羧甲基天冬氨酸(CM-Asp)反应,建立了两种高容量IMAMC固定相的制备方法并研究了其对蛋白质的吸附性能。全文共分为两个部分：(1)首先在RC膜的表面引入大分子引发剂,然后通过SI-ATRP技术将GMA接枝于膜表面,再与IDA反应,制得IDA型固定金属亲和膜。通过衰减全反射红外光谱仪、X-射线光电子能谱和扫描电镜仪等手段,确定了亲和膜的表面结构。以溶菌酶(Lys)为模型蛋白,研究了IDA型亲和膜对蛋白的吸附性能。发现随聚合时间延长膜对Lys吸附容量逐渐增大。当聚合时间为16h时,亲和膜对Lys的吸附容量可达553.63μg/cm2,该数值高于文献报道数值。同时,还证明了该亲和膜具有较好的稳定性。建立的固定金属亲和膜色谱对几种标准蛋白有一定的分离能力,对蛋清中的溶菌酶(Lys)有较好的纯化效果,证明制备的亲和膜在生物样品分离纯化中具有应用价值。(2)将GMA修饰膜与天冬氨酸(Asp)反应,再与溴乙酸反应,成功制备了CM-Asp型固定金属亲和膜。用红外、X-射线光电子能谱和扫描电镜表征了膜结构,用静态吸附法研究了改性膜对Lys的吸附性能。与IDA型固定金属亲和膜比较,发现CM-Asp型固定金属亲和膜对Lys的吸附容量低于IDA型固定金属亲和膜,但稳定性却优于IDA型亲和膜。