“蛋白质折叠”的主要研究目的是依据蛋白质具体的氨基酸序列,对应预测蛋白质折叠的选取路径并确定其三维最终结构。前人提出了传统的蛋白质随机构象搜寻研究中具有一系列各种亚稳定中间态的假设来解决折叠时间的莱氏悖论一—蛋白质折叠问题如果通过遍历搜寻自由能最小的构象,需要耗费接随序列数指数倍增长的时间。论文第一章简述最近提出的一种量子数值建模方法,即将蛋白质折叠表述为一个确定连接图型上的量子随机行走。通过计算初次通过时间的平均值,发现量子行走方法得到的折叠时间比经典随机行走方法得到的折叠时间要短得多。这一观点有望为今后的研究提供更多的见解。在上述量子方法的基础上,我们在第二章中进一步将蛋白质肽链模型拓展到含有9个氨基酸残基的2维格点模型,引入距离空间及其在XY平面上的投影概念以及几个其他特征量(一个称为蛋白质结构的紧凑度,另一个称为最短路径概率比)。其中按照投影后位于最短路径和非最短路径的子集划分的方法使我们能够自然地将388×388密度矩阵约化为一个确定的2×2矩阵,并计算冯诺依曼熵来反映给定系统的量子相干特性。我们研究对比经典的随机行走和量子行走随时间演变求得的平均距离和紧凑度,比较了 Shannon熵和冯诺依曼熵随时间演化的曲线。这些结果不仅进一步肯定了快速的量子折叠时间,也揭示了隐藏在选择蛋白质折叠路径背后的量子智慧。在第三章中我们通过不同序列的势能面的定义了漏斗模型,在量子折叠的理论系统框架下选取出渗流路径,并通过与连接图上最短路径的概率和比较得出:连接图上最短路径的选取明显优于势能面所定义的漏斗模型上溪流路径选取的计算,否定了前人提出的经典漏斗模型。同时,我们进一步探究了HP模型关联系统的耗散系数对折叠时间计算结果的影响,通过比较两个最紧凑结构的折叠时间提出一种蛋白质错误折叠的物理机制,并探究在另一最紧凑结构中加深势能或添加一部分微扰能量后,是否会影响系统演化的相变点。希望借此启发人们探讨通过影响上述相图的相变点来干预蛋白质的错误折叠机制的一些人工措施。