【摘 要】
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在Buforin Ⅱ衍生肽BF2-A的结构特征基础上,重新设计新抗菌肽BF2-X。BF2-X是将BF2-A的N-端保持不变,在第10位精氨酸上接入一个3次重复的α-螺旋序列RLLR,并将第8位上的缬氨酸
【机 构】
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西南民族大学生命科学与技术学院; 江南大学食品学院; 黑龙江东方学院食品科学与环境工程学院;
【基金项目】
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国家自然科学基金资助项目(30871805);中央高校基本科研业务基金项目(11NZYQN30)
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在Buforin Ⅱ衍生肽BF2-A的结构特征基础上,重新设计新抗菌肽BF2-X。BF2-X是将BF2-A的N-端保持不变,在第10位精氨酸上接入一个3次重复的α-螺旋序列RLLR,并将第8位上的缬氨酸用亮氨酸取代。生物信息学分析表明,与BF2-A相比,BF2-X的正电荷增加,疏水性比例提高,螺旋度增加,同时两亲性也增强。化学合成后经圆二色谱检测表明,BF2-A/X在水相中是一种无规则卷曲结构,当置于模拟细胞膜疏水环境的50%三氟乙醇中时,BF2-A/X会被诱导成α-螺旋结构,并且BF2-X的α-螺旋含量明显高于BF2-A。抑菌试验表明BF2-X对细菌以及真菌都具有广谱抗菌活性,BF2-X对细菌的抗菌活性要比BF2-A强。BF2-X的α-螺旋含量的提高可能与抗菌活性的增强有直接的关系。BF2-A/X对小鼠红血球不具有体外溶血活性。
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