【摘 要】
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为确定人巨细胞病毒M抗原表位MAD的关键氨基酸残基,以MAD多肽序列为基础,分别将保守氨基酸残基单一突变为甘氨酸残基,构建各自突变体,然后与人源Fc的N端融合,通过原核表达载
【机 构】
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北京市怀柔区妇幼保健医院,北京,101400军事医学科学院基础医学研究所,北京,100850;
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为确定人巨细胞病毒M抗原表位MAD的关键氨基酸残基,以MAD多肽序列为基础,分别将保守氨基酸残基单一突变为甘氨酸残基,构建各自突变体,然后与人源Fc的N端融合,通过原核表达载体pET32-Fc表达融合蛋白MAD-Fc.经protein A柱亲和纯化得到各突变体纯品.通过ELISA及Western blotting方法验证各突变体特异结合羊抗HCMV多抗间的差异,从而确定表位关键氨基酸残基.结果显示,将MAD中的谷氨酰胺残基单突变为甘氨酸残基后,MADQ-G结合羊抗HCMV多抗活性大大降低,差异显著;而其他氨基酸残基单突变时,时MAD活性影响程度很小.由此得出结论:MAD结合羊抗HCMV多抗的活性与谷氨酰胺残基有关.
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