【摘 要】
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用RT-PCR方法克隆了大鼠羧肽酶原B的cDNA编码序列,将其重组到原核表达质粒pT7-473中,并在大肠杆菌中以包涵体方式获得高表达.SDS-PAGE电泳及灰度扫描显示表达量达菌体总蛋白
【机 构】
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华东理工大学生物反应器工程国家重点实验室,中国科学院上海生命科学研究院生物工程中心,华东理工大学生物反应器工程国家重点实验室
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用RT-PCR方法克隆了大鼠羧肽酶原B的cDNA编码序列,将其重组到原核表达质粒pT7-473中,并在大肠杆菌中以包涵体方式获得高表达.SDS-PAGE电泳及灰度扫描显示表达量达菌体总蛋白的35%,表达产物融合了表达质粒上的6His.在变性条件下,经Ni-NTA柱纯化,得到羧肽酶原B,在复性液中进行稀释复性后,胰蛋白酶切得具酶活性的羧肽酶B,然后经DEAE-FF分离纯化获得较纯的羧肽酶B(28.5 mg/L),比活为13.5 u/mg.用RP-HPLC分析胰蛋白酶+羧肽酶B酶解胰岛素原C肽三聚体的酶解产物
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