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Hadrurin是一种分离自毒蝎的高活性抗菌肽，对多种细菌有较强抑制活性。本试验构建Hadrurin全基因并在其两端加入了可切除的保护性多肽基因；再酶切Hadrurin基因产生黏性末端并连入pET-32a（＋）原核表达载体；IPTG诱导表达抗菌肽蛋白，亲和层析纯化抗菌肽蛋白。结果表明，构建的Hadrurin全基因片段序列完全正确，连接进入pET-32a（＋）表达载体的基因由0．1mmol／L终浓度的IPTG诱导5h可达到表达的高峰，重组蛋白经亲和层析可到达纯化的目的。