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利用紫外-可见（UV—Vis）吸收光谱和荧光光谱研究在生理pH值条件下，竹红菌甲素（Hypocre-llin A，HA）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。UV—Vis吸收光谱中HA的吸收峰蓝移，表明HA的存在使BSA分子中的氨基酸残基形成氢键。荧光光谱结果表明，BSA的存在对于HA的荧光发射峰具有一定的影响。双分子猝灭速率常数为1．65×10^12L·（mol·s）^-1，表明HA与BSA相互作用发生在HA与BSA分子外部的氨基酸残基之间，与BSA分子内部结构没有直接的相互