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人转运蛋白SR2(TRN-SR2)与HIV-1整合酶(IN)相互作用是抗HIV治疗的有效靶点,寻找和设计该靶点的高效抑制剂具有重要的临床意义和广阔的应用前景。因此为了开展以TRN-SR2与HIV-1IN相互作用为靶点的抑制剂筛选研究,以pGEX-2T为载体的重组质粒pGST-TRN-SR2在大肠杆菌Rosetta(DE3)中进行原核表达,并利用亲和层析纯化得到浓度为0.80mg/mL的重组TRN-SR2蛋白;然后采用生物膜干涉技术(BLI)进行体外检测重组TRN-SR2蛋白与HIV-1IN的相互作用和结合