人金属硫蛋白—3的α结构域的表达及其性质研究

来源 :北京大学学报:自然科学版 | 被引量 : 0次 | 上传用户:chaixiaoliyanqiong
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参考E.coli偏爱密码子,设计并合成人MT-3α结构域(α-MT-3)的DNA片段,克隆到表达载体pGEX-4T-1中.经IPTG诱导,在E.coli中高效表达出谷胱甘肽-S-转移酶(GST)-α融合蛋白.凝血酶酶切融合蛋白(用CdCl2或ZnSO4辅助)后,得到纯化的结合镉或锌的α-MT-3蛋白.质谱分子量检测及氨基酸组成分析证明得到了目的蛋白.紫外吸收光谱及圆二色性光谱研究重组α-MT-3的结构.MT-3的与其余MT的α结构域不同,α-MT-3的圆二色性光谱在220 nm左右为负峰,说明α-MT-3
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