【摘 要】
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为了阐明条浒苔蛋白质水解物的血管紧张素-I转移酶(ACE)抑制作用抑制机理,采用Alcalase水解条浒苔蛋白制备具有ACE抑制活性的蛋白水解物,采用超滤系统将酶解物分为相对分子质
【机 构】
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江苏省海洋生物技术重点建设实验室; 淮海工学院海洋学院; 江苏省中国科学院植物研究所;
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为了阐明条浒苔蛋白质水解物的血管紧张素-I转移酶(ACE)抑制作用抑制机理,采用Alcalase水解条浒苔蛋白制备具有ACE抑制活性的蛋白水解物,采用超滤系统将酶解物分为相对分子质量大于和小于10 kDa的两部分,具有较高活性的部分再经Sephadex G-15凝胶过滤层析进一步分离纯化。采用HPLC-Q-TOF-MS对活性肽的结构进行分析。采用Lineweaver-Burk曲线法测定活性肽对ACE的抑制模式,采用体外消化模型测定活性肽的消化稳定性。结果表明,从酶解物中首先分离纯化得到一种结构为Pro-Ala-Phe-Gly(PAFG)的活性肽,PAFG的ACE抑制活性IC50=35.9μM,PAFG是ACE的非竞争性抑制剂,具有很强的消化稳定性。
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