【摘 要】
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p16蛋白是细胞周期依赖激酶的抑制子，它通过与CDK4/CDK6形成复合体来阻止CDK4/CDK6与cyclinD的结合，从而抑制RB蛋白的磷酸化以及阻断细胞周期的正常进行。我们的研究发现， p16蛋白的甲基化存在于很多种细胞系中。进一步的研究发现，p16蛋白的22位、131位、138位精氨酸残基点突变成赖氨酸以后，p16蛋白的甲基化程度降低。Western Blotting和TUNEL分析表明，
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p16蛋白是细胞周期依赖激酶的抑制子，它通过与CDK4/CDK6形成复合体来阻止CDK4/CDK6与cyclinD的结合，从而抑制RB蛋白的磷酸化以及阻断细胞周期的正常进行。我们的研究发现， p16蛋白的甲基化存在于很多种细胞系中。进一步的研究发现，p16蛋白的22位、131位、138位精氨酸残基点突变成赖氨酸以后，p16蛋白的甲基化程度降低。Western Blotting和TUNEL分析表明，与野生型p16蛋白相比，22位、131位、138位精氨酸同时突变的p16蛋白（p16KKK）可以诱导更高的凋亡比率。不仅如此，CoIP结果显示，p16蛋白精氨酸甲基化水平下降会促进p16与CDK4的结合。PRMT6参与了p16蛋白的精氨酸甲基化过程。FACS技术证明，在A549细胞中，过表达PRMT6可以拮抗野生型的p16对G1期的周期停滞。而且，PRMT6可以与p16相互结合，从而抑制了p16与CDK4的结合。所以，PRMT6可以通过增加p16精氨酸甲基化情况来抑制细胞凋亡。综上所述，我们的研究结果证明，PRMT6催化的p16蛋白特定位点精氨酸甲基化修饰对p16蛋白发挥作用起着关键的调节作用。
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