蛋白质是生物体内一类极为重要的生物大分子,对它的研究日益被科学工作者所重视。在有机化合物中,氮、硫和氧原子是最常见的杂原子,其中含氮分子在自然界中有着重要的地位,在药物、生物领域的重要作用早已被大量研究所证实。本论文利用多种光谱方法对五类含氮小分子与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用进行了研究,论文分为五个部分:1.研究了酒石酸伐尼克林与BSA的相互作用,研究结果显示,酒石酸伐尼克林对BSA有较强的荧光猝灭效果,且其猝灭过程为联合猝灭。不同温度下的反应热力学常数表明酒石酸伐尼克林与BSA的相互作用是自发的,疏水作用力占据了反应的主导地位。2.研究了四种不同取代基的含环氧基吡哩酮衍生物(SPD-1、SPD-2、SPD-3和SPD-4)与BSA的相互作用,通过探究SPD-1、SPD-2、SPD-3和SPD-4与BSA相互作用的实验数据,可知这四种吡哩酮衍生物对BSA的荧光猝灭均为静态猝灭,同时研究了这四种物质与BSA结合的一些规律与原理。3.研究了一种新型卟啉分子(PFP)与BSA的相互作用,发现PFP对BSA的荧光有较强的猝灭效果,且其猝灭过程为联合猝灭,在PFP与BSA的相互作用中,结合常数随着温度的升高而升高,疏水作用力占据了反应的主导地位。4.研究了BSA的变性及其变性前后与一种新型拓展卟啉(32π-NOR)的相互作用。在变性剂(脲)的影响下,BSA的荧光强度明显减弱,同时其三级结构逐渐展开,荧光团分子的极性开始增加。对Stern-Volmer猝灭常数的比较可知,配体对自然状态下的BSA的荧光猝灭效果远好于变性状态的BSA。荧光寿命研究表明BSA的变性不仅导致了BSA荧光寿命减小,而且使得BSA的肽链展开。对结合常数的研究表明,BSA的变性会导致其与配体结合的能力大大降低,更进一步地我们用竞争实验与分子对接技术确认了32π-NOR与BSA的结合位点主要是位点I。能量转移研究表明自然状态下的BSA能量转移效率要明显高于变性后的BSA。5.在pH=7.43、pH=4.0、pH=2.0和pH=11.0四个条件下,研究了BSA与一种含氮卟啉(CNNCP)的结合。研究结果表明在pH=7.43时,BSA的荧光强度最大,碱性或酸性状态下BSA的荧光强度均有不同程度的减少。在pH=11.0时CNNCP对BSA的荧光猝灭常数最小,而pH=4.0和pH=2.0时荧光猝灭常数却大大增加,且随着pH的减小有增大的趋势,结合常数有着相似的结果。结合位点研究表明BSA与CNNCP的结合位于位点I,能量转移研究表明在酸性条件下其能量转移效率较高,同时CNNCP与BSA的结合距离都小于7 nm,这表明在中性和酸性条件下CNNCP与BSA的结合均存在非辐射能量转移,而在pH=11.0时,其能量转移效率远小于酸性和中性条件下,同时CNNCP与BSA的结合距离为7.22 nm,这表明在此条件下CNNCP与BSA的结合不存在非辐射能量转移。