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金属与蛋白质之间结合作用的探讨已成为近几十年来生命科学领域的热点课题。蛋白质作为生物体组织内主要的大分子物质,对生命的延续和发展极为重要。金属钯(pd)离子进入生物体可能与蛋白质反应,影响正常的生理活动；同时钯的一些配合物特有的高抗癌特性可用于治疗疾病。金纳米粒子(Au NPs)作为药物载体在生物体内使用是否存在潜在的风险值得深入研究。利用荧光光谱法研究上述金属与蛋白质的结合作用,这对深层次的了解蛋白分子与金属等的结合机理提供重要信息,进而为金属毒理学或新的纳米药物的探索提供了理论指导。本课题选用紫外可见吸收光谱、稳态荧光光谱和时间分辨荧光光谱等多种手段对金属与蛋白质之间的结合作用进行了系统研究,主要内容如下：(1)分别采用稳态和瞬态荧光光谱研究了Pd(Ⅱ)与色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸之间的作用。针对氨基酸荧光强度随着Pd(Ⅱ)加入的光谱变化特性,分析了发射波长位置和荧光猝灭程度的变化；根据△F与c的关系绘制了3种体系的标准曲线,并分别测量了其检测极限；从猝灭常数和荧光寿命变化判断Pd(Ⅱ)与3种氨基酸的猝灭效应均为静态猝灭。(2)采用紫外吸收光谱、稳态和瞬态荧光光谱研究了Pd(Ⅱ)与牛血清白蛋白(BSA)之间的作用。使用高斯多峰拟合法对Pd(Ⅱ)-BSA体系的荧光光谱各荧光成分进行了解析,推测Pd(Ⅱ)与BSA结合作用的位置可能在第212位Trp残基：并根据紫外吸收光谱的变化和猝灭常数Kq的比较判断Pd(Ⅱ)对BSA的荧光猝灭属于静态猝灭；对Pd(Ⅱ)-BSA体系的结合数与平衡常数进行求解；最后在Pd(Ⅱ)-BSA荧光猝灭体系基础上研究了向Pd(Ⅱ)-BSA体系中加入疏基化合物(Cys)的荧光恢复的光谱特性。(3)使用晶种生长法成功的制备了尺寸可控的球形Au NPs,并分析了不同PH值、晶种量和氯金酸的量对Au NPs尺寸的影响；在此基础上采用荧光光谱法研究了不同粒径的Au NPs粒子与BSA之间的作用；对Au NPs与BSA相互作用的荧光猝灭机理进行了研究,并判断其猝灭效应属于静态猝灭。