人胱抑素C（HCC）在体液中的可溶-聚集状态变化与多种脑血管病及阿尔茨海默病密切相关,其原因主要由于其第68位亮氨酸残基突变为谷氨酸后形成L68Q突变体的成淀粉样纤维的能力增强有直接关系。由于在人体内HCC处于与多种离子共存的状态。研究不同的盐离子对胱抑素聚集的影响将为研究HCC聚集特性及其在体内聚集部位和引发聚集的特定条件提供必要的信息及相关线索。由于鸡胱抑素（chicken cystatin,cC）单体比较稳定,在结构上与HCC有较高的相似性,并且其突变体I66Q与HCC突变体L68Q相对应,所以本文采用cC突变体I66Q为模型进行研究。本研究通过在cC突变体I66Q的毕赤酵母液体培养基中添加不同的钠盐离子,应用SDS-PAGE及蛋白质免疫印迹方法,研究了不同盐下胱抑素I66Q突变体聚集情况。并结合分子动力学进行有关分子机制的探讨。本研究发现,在所选 NaCl、NaBr、NaF、NaI、NaH₂PO₄、NaNO₃、CH₃COONa七种钠盐中,在0.1M浓度下除了 NaF、CH₃COONa影响了胱抑素的表达外,NaCl、NaBr、NaI、NaNO₃对鸡胱抑素I66Q影响不大,而NaH₂PO₄对鸡胱抑素166Q由单倍体向可溶性寡聚体变化有明显的促进作用,并且随着NaH₂PO₄浓度的增高寡聚体含量增加。由于NaH₂PO₄溶解于水后溶液的pH变化,我们通过分子动力学模拟研究了 NaCl溶液中pH对胱抑素结构稳定性的影响。结果显示,低pH对鸡胱抑素I66Q的稳定性有一定的影响。以上结果表明,NaH₂PO₄存在下可促使鸡胱抑素I66Q形成可溶性寡聚体形式,导致蛋白稳定性降低从而影响其蛋白酶抑制剂活性。该结果对研究胱抑素淀粉样突变体聚集的分子机制提供了思路,也为防治盐引起的聚体疾病提供线索。