乳清蛋白是乳酪生产过程中的副产物,是众多乳球蛋白的混合物,其中,β-乳球蛋白约占总蛋白含量的一半,由于分子量较低导致其功能活性受到限制,通过改性乳清蛋白可以进一步提高和增强其功能特性,扩大其在食品工业中的应用,这对有效使用天然蛋白极其重要。本文主要通过热处理对乳清蛋白进行改性,形成聚合乳清蛋白(PWP),对其理化特性,功能特性,抗氧化特性及其变性机理进行系统研究,具体研究内容和研究结果如下:(1)研究聚合乳清蛋白制备过程中的pH、蛋白浓度、加热温度、加热时间四个因素,测定了PWP的粒径、电位、游离巯基、表观黏度以及变性度。结果表明,当乳清蛋白在pH7和pH8下加热到75℃以上时,乳清蛋白变性率达80-90%。pH变化对样品的粒径有显著影响(P<0.05),加热温度和加热时间对样品粒径无显著影响。PWP样品的电位在-30至-40mV范围内。随各因子水平的增加,PWP样品中游离巯基含量降低。随着蛋白质浓度、加热温度或加热时间的增加,表观粘度增大,随着蛋白质浓度、加热温度和加热时间的减少,PWP样品的流动行为接近牛顿特性。(2)测定并分析了聚合乳清蛋白溶液的乳化性、乳化稳定性、起泡性、起泡稳定性及溶解性,得出以下结论:通过热处理,所有PWP样品的溶解度降低,乳化能力降低,乳化稳定性降低,而乳清蛋白的变性和聚合使其起泡性及起泡稳定性升高。(3)研究了PWP样品的抗氧化活性,主要是清除DPPH/ABTS自由基以及其对氧自由基吸收能力(ORAC),研究结果表明,与天然乳清蛋白样品相比,PWP样品清除DPPH自由基的能力显著降低,而PWP样品清除ABTS自由基的能力却显著升高,不同pH、蛋白浓度、加热温度、加热时间对ORAC的影响差别不是很大。(4)探讨了聚合乳清蛋白的形成及变化机理。结果表明,未加热乳清蛋白分子的解离程度低,与蛋白浓度、加热温度以及加热时间相比,pH在6至8之间的变化对PWP二级结构的变化影响较小,所有PWP样品的椭圆率均比对照样品低,且曲线的零界点向左移动,表明加热增加了乳清蛋白的二级结构数量,其α-LA和β-LG含量也发生变化。在较高的酸碱度或浓度下,样品的疏水性降低,而随着加热温度或加热时间的增加,疏水性指数升高。