骨唾液酸蛋白（Bone sialoprotein，BSP）是细胞外基质中的一种高度糖基化、硫酸化和磷酸化的酸性糖蛋白，其组织分布具有局限性，仅存在矿化组织如骨、牙齿和钙化的软骨与骨间的界面，主要由成骨细胞、破骨细胞以及软骨细胞表达和分泌。BSP被认为在矿化形成调节方面扮演重要的角色，近年来又发现BSP与肿瘤骨转移和血管生成有关。因而深入研究BSP的生物活性，揭示其作用机制，有助于指导相关疾病的临床诊断和治疗。 稳定地获得BSP是深入研究BSP的重要保证，获得BSP的途径有两条：一是从骨中提取BSP，二是在表达系统中表达重组BSP。本实验室已经成功实现了重组人骨唾液酸蛋白（rhBSP）在毕赤酵母中的融合表达与非融合表达，并制备获得rhBSP单克隆抗体。基于前期工作基础，本文分别应用Ni-NTA亲和层析和免疫亲和层析法纯化融合型与非融合型rhBSP，并对两种rhBSP蛋白初步进行生物活性的对比研究。 融合表达的rhBSP-His6的C端带有6×His纯化标签，能与Ni²⁺特异性结合，应用固定化金属离子亲和层析（IMAC）法进行纯化研究，Sephadex G-25柱脱盐后，rhBSP-His6浓度为0.67mg／ml，纯度在95％以上，回收率70％。