D-氨基酸氧化酶(DAAO)催化D-型氨基酸生成其对应的α-酮酸,并伴有副产物过氧化氢产生(H2O2)。在该实验中,D-氨基酸氧化酶被修饰连接上一段类弹性蛋白(ELP),并将该已修饰的酶蛋白固定到多壁碳纳米管上(MWCNTs)。多壁碳纳米管首先被羟高铁血红素(hematin)所修饰,再将ELP修饰的DAAO (ELP-DAAO)固定到已在碳纳米管上的hematin上,这种定向的固定方式使的ELP-DAAO分子和hematin分子在空间上以分子水平上的距离相靠近。这种分子距离上的靠近使的ELP-DAAO催化产生的H2O2能迅速地被hematin所分解。同时,生成的氧气(O2)又充分地被用来氧化DAAO的辅酶一一还原态的黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD),并产生H2O2。从而在ELP-DAAO和hematin之间形成一个从H2O2→O2→H2O2的循环。实验结果表明,该循环作为催化体系的推动力加速主反应的进行。从酶的动力学研究结果可以看出,ELP-DAAO/hematin-CNT催化体系所展现的催化效率是游离ELP-DAAO的三倍多。由此,我们的研究成功构建了一个高效的模拟多酶催化的体系。另外,实验过程中对于该催化体系的构建,运用到了高分辨透射电镜(TEM)、红外光谱(FT-IR)、紫外可见光光谱(UV-vis)、X-射线电子能谱(XPS)等手段对其进行了全程表征,实验结果充分的表明了该催化体系被成功地构建了。最后,对于该种高效的酶固定催化体系的进一步研究。一方面关于固定载体,我们可以用其它的纳米或微米材料来替代MWCNTs。另一方面对于在本实验中用到的DAAO也可以被其它的氧化酶来替换,从而形成更多更广泛的模拟多酶催化体系。