根据实验室从长白山白眉蝮蛇中纯化的磷脂酶A₂的N端氨基酸测序和肽质谱分析结果，设计特异性引物，通过3′-RACE和RT-PCR分离出了编码该蛋白的基因。该基因含有366个核苷酸，编码122个氨基酸。 氨基酸序列分析和三级结构模拟表明，分离得到的磷脂酶A₂具有第Ⅱ类磷脂酶A₂的典型结构；分离得到的磷脂酶A₂位氨基酸残基是Gln，是一种新的磷脂酶A₂，命名为Gln49-PLA₂：Gln49-PLA₂没有磷脂酶A₂的活性，可能是Gln残基与钙离子的电荷不相容而干扰了钙离子的结合所致。 磷脂酶A₂的序列对比分析结果表明，Gln49-PLA₂和Asp49-PLA₂s的同源性（93％-61％）要高于Lys49-PLA₂s（60％-56％）；进化树分析结果也表明，Gln49-PLA₂和Asp49-PLA₂s的亲缘关系要近于Lys49-PLA₂s。 将Gln49-PLA₂基因克隆到表达载体pET-32a（+）中，经热激转化大肠杆菌BL21（DE3），通过IPTC诱导，Gln49-PLA₂基因在大肠杆菌中得到了可溶性表达。Western blot显示，纯化后的目的蛋白能与天然Gln49-PLA₂免疫得到的鸡抗Gln49-PLA₂免疫球蛋白（IgY）产生抗原-抗体反应。优化培养条件表明在30℃诱导6小时，Gln49-PLA₂得到了较高水平的可溶性表达，目的蛋白在可溶组分中相对含量达到19.6％。通过固定化金属亲和层析、阴离子交换、疏水层析融合蛋白得到了纯化，其纯度可达91％。重组Gln49-PLA₂具有明显的抗凝血活性，并对Hela细胞的生长有抑制作用，其IC₅₀为2.8 μmol/L。