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血管紧张素转换酶（Angiotensin Converting Enzyme,ACE）对人体血压调节起到重要作用,目前,许多ACE抑制剂被用来预防和治疗高血压。源自食品的血管紧张素转换酶抑制肽具有安全性高、无副作用等优点,已成为一个研究热点。本文利用酶水解法从谷朊粉蛋白中制备ACE抑制活性肽,并通过一系列分离手段得到了高抑制活性谷朊蛋白抑制肽。主要研究内容如下:首先通过差速离心、脱氧胆酸钠增溶、硫酸铵分级沉淀等方法从兔肺中分离提取出血管紧张素转换酶,作为实验活性筛选用酶,其比活力为2.5U/mg。以ACE抑制率为指标,从多种蛋白酶中筛选出一种碱性蛋白酶（PT-1）为制备ACE抑制肽的最佳用酶,并采用响应面分析实验,以ACE抑制率和水解度为指标,对PT-1水解谷朊蛋白的条件进行了优化,得出酶法制备ACE的最优条件。利用截留分子量分别为12KDa、5KDa、3KDa的超滤膜对ACE抑制肽进行分离,使ACE抑制率提高了73.4%。利用截留分子量为300Da纳滤膜脱除大部分盐离子和氨基酸,进一步提高ACE抑制率74.9%。因而,膜分离是高效分离提纯ACE抑制肽的一项有力工具。使用羧甲基纤维素对ACE抑制肽进行离子交换层析,洗脱产物IC50为0.066 mg/mL。实验采用RP-HPLC对该组分进一步分离,建立了良好的色谱条件,获得了分离度较好RP-HPLC肽谱图。对肾性高血压大鼠（RHR）以2.0g/（kg·d）一次性灌胃,连续一个星期后,RHR大鼠动脉压保持在130～140 mmHg之间,心率、体重无明显变化。对原发性高血压大鼠（SHR）给药4周后,收缩压（SAP）从168.55 mmHg持续下降到149.11±1.41mmHg,与空白对照相比,SAP下降25±5.32 mmHg,而舒张压变化不大。数据表明,谷朊蛋白肽对降低并维持大鼠正常血压有着良好的促进和辅助作用。