利用计算机辅助设计和定点突变技术初步研究风车棕榈树过氧化物酶(WPTP)N-糖基化位点的功能

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棕榈树过氧化物酶稳定性极高,目前在食品工业上的应用越来越多。学术界对这类过氧化物酶研究逐渐增多,但是关于风车棕榈树过氧化物酶(WPTP)的研究成果极少。本文为过氧化物酶WPTP基础性研究,重点研究了 WPTP中13个糖基化位点中的2个位点对酶特性的影响。将野生型WPTP基因优化后转入巴斯德毕赤酵母GS115中,对其进行诱导表达;再对野生型WPTP进行定点突变,即分别在WPTP基因序列的60位和144位,将天门冬酰胺(Asn,N)突变为谷氨酰胺(Gln,Q),再次转入毕赤酵母诱导表达。用MALDI-TOFMS鉴定得到的三种纯化蛋白,再进行酶活、底物特异性比较,以确定本实验研究的两糖基化位点与酶功能性质的关系。最后用同源模拟的方法,分别得出以上三个酶的三维结构模型;再将它们与底物小分子分别进行分子对接模拟,以可视化的角度研究分析两突变对酶与小分子对接的影响。取得成果如下:1.首次将野生型WPTP基因、N60Q-WPTP基因和N144-WPTP基因转入巴斯德毕赤酵母,成功得到三株重组菌:GS115/pPICZαA-WT-WPTPY、GS115/pPICZαA-N60Q-WPTPY、GS115/pPICZαA-N144Q-WPTPY,并成功诱导表达出野生型和两种突变型酶,纯化后用SDS-PAGE以及MALDI-TOFMS鉴定,结果准确。2.以TMB为底物时,测得的N60Q-WPTP活性比野生型WPTP减少了 50%左右,N144Q与野生型相比活性减少将近80%,这说明N60和N144两个糖基化位点对WPTP的酶活性相当重要。野生型WPTP的N60和N144位均有糖链相连,失去糖链后,酶活性降低严重。3.用同源建模的方法首次得到WPTP分子的三维结构模型。模型显示N60位点和N144位点均在Heme活性口袋附近的位置,且N144位更近。4.结合实验结果与模拟结果可知,离活性位点更近的N144位点上所连接的糖链对底物与酶结合时起到了更大的助力作用。底物虽然不需要直接结合到血红素疏水中心,但是底物小分子还是需要通过酶分子活性口袋周围的氨基酸残基,向血红素辅基进行远程电子传递的,这时的糖链相当于酶分子展露在外的触手,帮助底物分子接近活性口袋,以更快的速度完成电子传递。本研究是棕榈树过氧化物酶的结构与功能关系的一大进展,为以后过氧化物酶分子糖基化位点作用研究提供了启示作用。
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