人乙醛脱氢酶2（acetaldehyde dehydrogenase2, ALDH2）是乙醇在体内代谢关键酶之一。在醉酒过程中，乙醇代谢产生大量乙醛，通过ALDH的催化分解，可以缓解乙醛对人体的毒害作用。ALDH在体内其他方面的作用正被研究者所了解。本实验主要分为两部分：人ALDH2的克隆与表达；对人醛脱氢酶2进行固定化处理，研究其对缓解小鼠酒精中毒的作用。论文主要结果如下：1、首先构建人ALDH2质粒（pPIC9K-ALDH2）,然后用电转导的方法将该质粒电转到毕赤酵母P. pastoris SMD1168中，构建得到基因工程菌株P.pastoris SMD1168(pPIC9K-ALDH2)2、对构建好的菌株发酵条件进行优化，得到了该菌株摇瓶发酵的诱导阶段最佳的工艺条件：在pH=7.0,诱导的初始OD600=12，温度为28℃，诱导过程中，每隔24h补加甲醇的浓度为1.5%（v/v）。在此条件下通过发酵得到的ALDH2的酶活为0.122U/ml。3、通过诱导发酵72h后，收集发酵上清，用Ni2+-亲和层析柱进行分离纯化，获得ALDH2蛋白，以壳聚糖为载体，包埋固定化ALDH2，经冷冻干燥固定化了的ALDH，得到固定化酶粉末。4、用固定化酶粉末和天然产物提取物，在小鼠实验中进一步研究，检测小鼠的醉酒时间和醒酒时间，以及血液和肝脏中谷草转氨酶及谷丙转氨酶的水平，小鼠服用固定化酶粉末后醉酒时间延长，醒酒时间缩短。且转氨酶的水平比没有服固定化酶粉末的小鼠要低。