本文以海水鱼（金线鱼、大菱鲆、海鲈鱼、马鲛鱼）和淡水鱼（大口黑鲈）为研究对象,研究加热前后不同种类鱼肉的肌原纤维蛋白和肌球蛋白理化性质,并分析了肌球蛋白的二级结构,为鱼类的加工提供理论参考依据。主要研究结论如下:1.研究了加热前后鱼肉肌原纤维蛋白的理化性质,结果表明,金线鱼、大菱鲆、海鲈鱼、马鲛鱼和大口黑鲈5种鱼肉肌原纤维蛋白的溶解度、浊度、巯基含量和表面疏水性存在一定的差异。肌原纤维蛋白经二段式加热处理后,蛋白的浊度和表面疏水性升高,溶解度和巯基含量减少。与加热前相比,金线鱼、大菱鲆、海鲈鱼、马鲛鱼和大口黑鲈肌原纤维蛋白的表面疏水性分别升高了7.04%、21.97%、59.45%、3.31%、52.82%;浊度分别升高了124.68%、130.29%、149.47%、92.99%、154.24%;溶解度分别减少了42.79%、37.81%、28.34%、64.05%、30.25%;活性巯基含量分别减少了37.12%、47.05%、32.55%、56.06%、57.42%;总巯基含量分别减少了31.32%、16.82%、23.68%、13.92%、32.88%。2.研究了金线鱼、大菱鲆、海鲈鱼、马鲛鱼和大口黑鲈肌球蛋白的理化特性、二级结构和微观形貌在加热前后的变化。结果表明,加热后,肌球蛋白发生去折叠反应,导致蛋白的浊度、粒径和表面疏水性增加。经二段式加热处理后,与加热前相比,金线鱼、大菱鲆、海鲈鱼、马鲛鱼和大口黑鲈肌球蛋白的浊度分别升高了234.05%、77.78%、242.17%、25.82%、59.38%;肌球蛋白的粒径分别增加了25.02%、74.28%、44.27%、123.52%、78.64%;肌球蛋白的表面疏水性分别升高了63.89%、15.48%、90.53%、21.34%、75.37%。通过原子力显微镜对肌球蛋白的微观形貌进行观察,可以看到加热后蛋白分子发生聚集反应。加热处理后,肌球蛋白的二级结构也发生变化,α-螺旋百分比含量下降,β-折叠、β-转角和无规卷曲百分比含量增加,二段加热处理后,5种鱼的肌球蛋白α-螺旋结构百分比含量分别减少了34.37%、35.37%、36.86%、5.56%、6.27%。3.研究了金线鱼、大菱鲆、海鲈鱼、马鲛鱼和大口黑鲈的肌球蛋白加热后蛋白三级结构发生的变化。加热处理后,肌球蛋白分子展开,内部结构暴露,导致其紫外吸光度的增加及内源荧光强度的减少。低温预处理后,海鲈鱼和大口黑鲈肌球蛋白的荧光强度变化最大,荧光强度由未加热时的6509.67和3415.67下降到4736和2784.5;二段式加热后,金线鱼、大菱鲆、海鲈鱼、马鲛鱼和大口黑鲈肌球蛋白的荧光光谱特征吸收峰值较加热前分别降低了57.05%、52.89%、49.91%、41.00%、41.91%。