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目的整合素(integrin)作为跨膜糖蛋白受体介导细胞间及细胞与基质间的粘附，也可作为细胞信号转导受体影响细胞生物学行为。它由α亚基和β亚基构成，其中α4亚基与基质特异性黏附及其他机体生理作用有关。LPXN（Leupaxin）是桩蛋白家族(Paxillinfamily)成员之一，该家族在整合素信号通路中参与损伤修复，调节细胞粘着斑及细胞的粘附移动等。本研究探讨了α4整合素（α4integrin）与LPXN的相互结合，发现LPXN可以影响JurkatE6细胞的粘附，以期进一步研究α4integrin对LPXN发挥其作用的影响。方法（1）进行GST-LPXN蛋白纯化，与纯化蛋白His-α4integrin进行体外蛋白结合实验，检测α4integrin与LPXN的结合情况。通过IP实验，观察在FN刺激下JurkatE6细胞内源性的LPXN与α4integrin的结合。构建真核重组质粒pcDNA3.1-α4integrin并鉴定，将之与GFP-LPXN共转染cos-7细胞，检测两蛋白的表达及结合情况。（2）用GFP-LPXN和mCherry-LPXN shRNA分别转染JurkatE6细胞，在纤维连接蛋白（FN）刺激下通过荧光显微镜统计阳性细胞的粘附率。结果（1）pcDNA3.1-α4integrin重组质粒构建成功且可特异性表达，共转染细胞实验和体外蛋白结合实验均显示LPXN与α4integrin结合。FN刺激下，JurkatE6细胞内源性LPXN与α4integrin发生结合。（2）在FN刺激下，过表达LPXN可以使JurkatE6细胞粘附增强；沉默LPXN后，FN刺激下的细胞黏附减弱。结论证明α4integrin可以与LPXN发生结合，且在FN刺激下LPXN可以引起的JurkatE6细胞的粘附。拟在后续实验中进一步研究α4integrin对LPXN发挥作用有重要影响，如从α4integrin对LPXN磷酸化和对LPXN所介导的细胞粘附迁移等方面的影响进行研究。