目的：应用生物信息学方法预测质粒介导的AmpC β-内酰胺酶(pAmpcs)共有抗原表位，并实现pAmpCs共有抗原表位-Trx融合蛋白的原核表达、纯化和鉴定。 方法：运用多序列比较工具找出各型质粒介导的AmpC β-内酰胺酶的共有相对保守区域，并利用分子生物学软件Biosun预测各亚型pAmpCs的可及性、抗原性、抗原表位、柔性、亲水性等参数，通过综合分析后找出其共有的抗原表位区域pAmpCs1。根据大肠杆菌的密码子偏好性，把氨基酸序列pAmpCs1转变为核苷酸序列pampcs1，采用重叠延伸PCR合成pampcs1片断，并构建原核表达载体pET32a(+)/pampcs1。通过测序验证，对含有该重组质粒的大肠杆菌BL21(DE3)行诱导表达，表达产物经SDS-PAGE电泳分析后，用Ni-NTA亲和层析法纯化pAmpCs1-Trx融合蛋白，利用western blotting方法鉴定融合蛋白的抗原性。 结果：根据预测结果找到了一段各型pAmpCs共有的抗原表位区域pAmpCs1，成功构建了原核表达载体pET32a(+)/pampcs1，经IPTG诱导后得到了分子量约为23KD的融合蛋白，经Ni-NTA亲和层析柱纯化后，通过western blotting鉴定该蛋白能被抗AmpC β-lactamases多抗识别。 结论：成功构建了pAmpCs1-Trx融合蛋白原核表达载体，并获得了高纯度的pAmpCs1-Trx融合蛋白，初步证明了其抗原性，为制备特异性抗体及建立快速检测方法奠定了良好基础。