蛋白质折叠和去折叠机制是蛋白质研究的重要领域。蛋白质的正确折叠是体现生物功能的基础，也是生物学中最基本和最普遍的自组装模式。肽链在体内如何折叠主要取决于其一级结构和肽链所位于的细胞环境，一般来说，蛋白质能自发的折叠成具有特定空间结构和生物功能的分子。但是环境因素的改变会使肽链构象发生变化，也就是说蛋白质采取何种空间结构不仅受肽链自身热力学稳定性的控制，还受到蛋白质分子所处的微环境和动力学过程的影响。　　 蛋白质的构象转换在生物体内是一个普遍的现象，近年来的医学研究发现，蛋白质在人体内的错误折叠会引起严重的疾病；另一方面重组蛋白质的高效表达常常导致无活性的蛋白质聚集体生成。因此，研究蛋白质的折叠机理和促使蛋白质复性的方法无论在理论上还是在应用上都有很重要的意义。　　 除了一系列试验技术(例如原子力显微镜、光镊等等)以外，计算机模拟对于研究这些问题具有不可替代的作用，分子动力学模拟是研究蛋白质分子动态性质的主要方法之一，与实验方法互补，在生物大分子体系研究中得到了广泛的应用，它能够给出皮秒(10-12秒)到微秒(10-6秒)时间尺度内蛋白质在原子水平上的动力学信息。生物大分子的计算机模拟在这个领域开展时间并不是很长，但是已经在研究蛋白质折叠和去折叠以及功能因素等方面取得了很多成就，并且还在进一步的发展完善之中。　　 研究嗜热和嗜温两种冷休克蛋白在外力作用下的去折叠过程和机制，采用分子动力学软件包NAMD在相同的外力情况下进行两组分子动力学模拟，都以蛋白质的完全去折叠作为模拟终点。着重从氢键相互作用，静电相互作用和疏水相互作用这三个方面讨论了影响冷休克蛋白的去折叠因素，本论文主要包括以下部分：　　 1.概括的论述了分子动力学理论的基本原理，以及蛋白质的相关基本概念。　　 2.主要论述了嗜温冷休克蛋白在常速和常力两种动力学模拟中的去折叠过程，研究发现在两种拉伸过程中，嗜温冷休克蛋白都是C端β片层首先破裂，随后N端β片层破裂，然后讨论了决定嗜温冷休克蛋白去折叠的内部相互作用力。　　 3.论述了嗜热冷休克蛋白和嗜温冷休克蛋白在常速和常力两种动力学模拟中去折叠的异同，在常速去折叠的过程中，嗜温冷休克蛋白C端β片层的破裂需要更大的力，但是嗜热冷休克蛋白在N端β片层的破裂中需要更大的外力。　　 随着计算机运算能力的大幅度提高和算法的发展，计算机模拟技术将在更大体系，更长时间尺度内的蛋白质动力学研究方面发挥更大的作用。