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为了探讨小麦甲基结合蛋白TaMBD1的生物学功能,本文构建了TaMBD1的原核表达载体,优化了重组蛋白的诱导条件,并利用亲和层析结合双向电泳技术分离了小麦叶片中TaMBD1的互作蛋白,主要研究结果如下:1.在实验室克隆到TaMBD1的ORF基础上,利用PCR引入酶切位点,成功构建了原核表达载体pET28a-TaMBD1,转化大肠杆菌BL21 (DE3)工程菌中诱导表达,利用SDS-PAGE和Western杂交验证了重组蛋白His-TaMBD1的正确表达。2.从不同诱导温度、不同诱