补体激活造是炎症反应性疾病的病理反应之一。如何能够控制补体的激活是当前科学研究的一个热点。 促衰变因子(DAF)属膜补体调节蛋白，是一种锚定于细胞膜表面的蛋白质。可以促进经典、旁路途径C3、C5转化酶的解离并防止其组装，这对其宿主细胞起到了重要的保护作用。可溶性DAF的表达在过去已经有过非常多的尝试，但多为带有真核细胞分泌信号肽的方式表达。由于DAF有4个短的保守重复序列(SCR)，含有多达8对二硫键，原核核细胞表达都以包涵体告终。本研究拟采用大肠杆菌表达Trx融合蛋白的方式来表达大鼠DAF的4个SCR，以期得到可溶性的表达产物。 首先通过PCR的方法，将编码大鼠DAF四个SCR的基因片段亚克隆到Trx融合原核表达载体pET32a(+)。再将构建好的载体转入大肠杆菌表达宿主BL21(DE3)pLysS。 通过比较3种不同的诱导温度和IPTG浓度，经WesternBlot检测，发现低温诱导确实能够增加可溶性蛋白的量，但效果并不是很明显。通过Ni2+亲和层析分离出了可溶性组分，经WesternBlot检测，进一步确认了该可溶性成分确实为带有His标签的融合蛋白。 按标准的37℃，1mmol/LIPTG诱导4h的方案，得到了大量包涵体。通过包涵体复性，得到了具有抑制致敏绵羊红细胞发生溶血的蛋白。 综上所述，本研究采用的Trx融合蛋白的方式表达DAF的4个SCR同样以大量的包涵体告终，但通过低温低IPTG浓度长时间诱导的方式带来了可溶性表达量的提高确实为含有SCR蛋白的可溶性表达带来了一丝希望。如果更换表达宿主，或许能够得到可溶性表达量的进一步提高。