【摘 要】
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按大肠杆菌偏好优化密码子并合成高活性突变型srt A基因,构建Trx蛋白共表达载体pTIG-srtA,转入大肠杆菌BL21(DE3)后低温诱导表达,通过Ni~(2+)柱亲和层析纯化SrtA蛋白,连接LH_
【机 构】
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哈尔滨商业大学药学院,军事科学院军事医学研究院生物工程研究所
【基金项目】
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国家科技重大专项资助项目(2018X09J18105-003)。
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按大肠杆菌偏好优化密码子并合成高活性突变型srt A基因,构建Trx蛋白共表达载体pTIG-srtA,转入大肠杆菌BL21(DE3)后低温诱导表达,通过Ni~(2+)柱亲和层析纯化SrtA蛋白,连接LH_N-LPETG和G-H_C蛋白检测SrtA蛋白活性。菌液PCR鉴定和测定序列比对结果显示,构建pTIG-srtA载体成功;SDS-PAGE及Western Blot分析结果显示,在大肠杆菌中实现了SrtA蛋白的可溶性高表达,Ni~(2+)柱亲和层析后得到纯度大于95%的SrtA蛋白,LH_N-LPETG和
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