同血管紧张素原（angiotensinogen，AO）、肾素、血管紧张素Ⅰ（angiotensin Ⅰ，Ang Ⅰ）和血管紧张素Ⅱ（angiotensin Ⅱ，Ang Ⅱ）一样，、血管紧张素转换酶（angiotensin converting enzyme，ACE）是肾素-血管紧张素系统中重要的组成成员，在Ang Ⅱ形成和缓激肽（bradykinin，BK）降解过程中发挥主要作用，并参与机体血压和水电解质的平衡调节。众多血管紧张素转换酶抑制剂（ACE inhibitor，ACEI）类药物在临床治疗中所取得的成功进一步说明ACE在血压调节和高血压发生中起着重要作用，因此深入了解ACE的理化性质和生物功能不仅对高血压疾病的防治有积极作用，还对新型ACEI药物的研制与开发大有帮助。 考虑到体外实验研究特点和实验材料来源的便捷性，选用猪肺为原料提取纯化ACE。实验设计利用具有高反应活性的化合物——1，4—丁二醇—2—缩水甘油醚为活化连接臂，带有自由氨基基团的水溶性ACEI——lisinopril为配体，以Sepharose CL-4B作为固相载体，制备亲和层析胶，建立并应用亲和层析方法进行猪肺ACE分离纯化。结果发现猪肺组织匀浆经1.6—2.6mol／L硫酸铵分级沉淀等步骤后，经亲和层析分离，从200g猪肺组织中分离提纯出0.79mg ACE，纯化酶比活力高达38.8U／mg，SDS—PAGE电泳鉴定为单带，分子量约180kDa，等电点（IP）大约为pH4.5，糖含量约23.6％。氨基酸组成分析发现猪肺ACE分子中含有1346个氨基酸残基，其中酸性氨基酸含量较高。碘乙酸的修饰结果表明猪肺ACE中半胱氨酸残基的自由巯基基团对酶催化活力影响不大。ACE催化反应性质研究发现Zn²⁺，Mg²⁺，Co²⁺和Cl^-等离子对酶活力有激活作用，而PO₄^3-，CN^-等对酶活力有一定的抑制作用。以FaPGG为底物，利用连续分光光度法对酶催化反应动力学和抑制动力学反应特点进行的研究发现组氨酸和具有α-氨基的氨基酸残基可能参与了催化反应，并且计算出ACE催化底物FaPGG的反应活化能Ea=4.37×10⁴J／mol。 扫描隧道显微镜（Scanning tunneling microscopy，STM）观察纯化的猪肺ACE超微形态结构结果表明，在溶液状态下自由存在的ACE形状介于长扁棒状和长梭形之间，长约80nm，宽约14nm，厚约8nm左右，蛋白分子表面一端有明显的沟裂结构，其长度约为30nm，沟裂的深度不一，最深处约有3nm。经过与羧肽酶A和嗜热菌蛋白酶的X—衍射分析结构比较，再结合酶学性质及活性位点氨基酸残基组成的异同分析，推测ACE活性位点结构和催化反应特点类似于羧肽酶，也是位于分子表面一侧的沟裂中，活性位点距离ACE分子